单克隆抗体denovo测序费用
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代谢组学可以检测血液中的游离脂肪酸
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蛋白质化学测序法的原则和程序
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泛素化蛋白组学在生物学与医学中的应用
泛素化（Ubiquitination）是一种高度保守且动态可逆的蛋白质翻译后修饰（PTM），通过泛素分子共价附着于底物蛋白上，调控其降解、定位、活性及蛋白-蛋白相互作用网络。泛素修饰不仅维持细胞稳态，还广泛参与细胞周期调控、DNA 损伤修复、信号转导、代谢调节和免疫应答等生命过程。随着质谱技术和特异
蛋白质泛素化的结构、功能与酶系统解析
在真核生物中，蛋白质翻译后修饰（PTMs）是细胞精准调控生命活动的关键机制之一。泛素化（ubiquitination）作为其中最为重要的一种修饰方式，通过在靶蛋白上共价连接小分子蛋白泛素（ubiquitin），实现对蛋白质命运的精密管控。从调节蛋白稳定性，到参与信号转导、DNA修复、免疫反应等，泛素
解剖蛋白质泛素化：E3 连接酶、特异性和去泛素酶(DUBs)
蛋白质泛素化是细胞动态调控的重要机制，通过在目标蛋白上共价附着泛素（ubiquitin）分子，可以调控蛋白稳定性、功能、亚细胞定位以及信号传递途径。这一流程涉及三级关键酶：E1（泛素激活酶）、E2（泛素结合酶）和 E3（泛素连接酶），而去泛素酶（DUBs）则逆转泛素化，维持细胞稳态。E3连接酶负责将
泛素化研究的核心要素：E3 泛素连接酶、泛素化类型及泛素化位点
泛素化（ubiquitination）是一种高度动态且可逆的蛋白质翻译后修饰，参与调控几乎所有细胞过程，包括蛋白质降解、细胞周期调控、DNA修复、免疫信号转导和受体内吞。泛素作为一类76个氨基酸组成的小分子蛋白，其共价修饰作用就像给蛋白打上“命运标签”。近年来，随着蛋白质组学
什么是非降解型泛素化？
在真核细胞中，泛素化是一种关键的翻译后修饰机制，通过将小分子蛋白——泛素（ubiquitin）共价连接到目标蛋白上，调控其稳定性、活性、定位和相互作用。尽管最为人熟知的泛素化功能是靶向蛋白降解（通常通过K48连接的多聚泛素链介导26S蛋白酶体途径），但事实上，大量研究已经证实
用于药物发现的泛素化通路
泛素-蛋白酶体系统（ubiquitin–proteasome system, UPS）是细胞内关键的蛋白质稳态调控机制。通过E1、E2、E3以及去泛素化酶（DUBs）参与，泛素化修饰影响蛋白质的稳定性、活性、定位和降解。这一过程不仅参与信号传导、自噬和DNA修复，更与癌症、神经退行性疾病
癌症中的泛素化与蛋白降解
在人体细胞中，蛋白质合成与降解保持动态平衡，这一过程对于维持细胞功能和生理稳态至关重要。泛素-蛋白酶体系统（Ubiquitin-Proteasome System, UPS）作为细胞内最主要的蛋白质降解机制，不仅负责清除错误折叠或受损蛋白，更调控着细胞周期、DNA修复、凋亡等关键生物学过程。近年来，